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Schön, Christina

pH-Wert abhängige Strukturuntersuchung an [beta]-Lactoglobulin - Eine 2D-FT-IR-Korrelationsstudie, KMUB BT 364

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Kurzfassung in Deutsch

In dieser Studie wurde die 2D-FT-Infrarotspektroskopie in Kombination mit der Hauptkomponentenanalyse verwendet, um die Deuterierungsreihenfolgen der Sekundärstrukturelemente von [beta]-Lactoglobulin A bei unterschiedlichen pH-Werten zu ermitteln. Die vorliegenden Ergebnisse demonstrieren somit zum einen das Potential der 2D-FT-IR-Spektroskopie bei Strukturuntersuchung von Proteinen in wässriger Lösung. Zum anderen liefert diese Studie zusätzliche Erkenntnisse über die Zuordnung von Sekundärstrukturelementen zu Wellenzahlen im Amid I-Bereich.

Die Grundidee der vorliegenden Arbeit ist es, die durch die Korrelation ermittelten Veränderungen der Deuterierungsreihenfolgen mit den Kenntnissen der (pH-Wert abhängigen) strukturellen Veränderungen des Proteins zu verknüpfen. Ändert sich der Zeitpunkt der Deuterierung einer Sekundärstruktur muss dies in seiner strukturellen Veränderung im Protein begründet sein.
Obwohl sich bis heute eine Vielzahl unterschiedlicher Studien sich mit Zuordnungen der Sekundärstrukturelemente zu Wellenzahlen im Amid I-Bereich befasste, gibt es bis jetzt keine universellen Regeln, obwohl dies manchmal in der Literatur vermittelt wird. Das Ergebnis sind allerdings relativ gesicherte Erkenntnisse über die meisten Zuordnungen. Die vorliegende Arbeit stützt sich auf die Ergebnisse dieser Studien und kann zusätzliche Erkenntnisse zur Zuordnung beitragen.

Die Ergebnisse der vorliegenden Arbeit können weitgehend die in der Literatur getroffenen Zuordnungen unterstützen. Bemerkenswert ist allerdings, dass die Bande bei 1627 cm-1, die in der Literatur exponierten [beta]-Faltblätter zugeordnet werden, in dieser Studie ein pH-Wert abhängiges Verhalten zeigt. Bei ansteigendem pH-Wert, also bei Aufklappen des Proteins wahrend des Tanfordübergangs werden diese Sekundärstrukturen immer früher deuteriert. Dies deutet darauf hin, dass es sich um Strukturen handeln die sich im geschlossenen Zustand im Inneren des Proteins befinden.


Eindeutige Veränderungen im Deuterierungsverhalten zeigen ebenfalls die Banden bei 1693 cm-1 und 1639 cm-1, die mit Aufklappen des Proteins zwischen pH 7 und pH 8 deutlich früher deuteriert werden. Diese Banden werden in der Literatur zum Teil unterschiedlichen Komponenten der Faltblattstrukturen zugeordnet. Durch das ähnliche Verhalten in der Deuterierung wird hier vorgeschlagen diese Banden den Hoch- bzw. Niedrigfrequenzkomponenten der [beta]-Faltblätter zuzuordnen.
Die Ergebnisse dieser Studie belegen ganz klar eine Veränderung der Deuterierungsraten einiger Peaks im untersuchten Infrarotbereich nach einer externen Störung. Gleichzeitig ergaben sich bei anderen Peaks keine Veränderung der Raten. Diese Analogien zu dem strukturellen Verhalten verschiedener Sekundärstrukturelemente belegt eindeutig, dass die 2D-FT-IR-Spektroskopie eine geeignete Methode für Strukturaufklärungen darstellt.

Freie Schlagwörter (deutsch): [beta]-Lactoglobulin, FT-IR-Spektroskopie, 2D-Korrelation, Tanfordübergang
Studiengang / zentr. Einrichtung: Biotechnologie
Fachbereich / Abteilung: KMUB
Dokumentart: Diplomarbeiten
Hauptberichter: Cemic, Franz, Prof. Dr.
Sprache: Deutsch
Tag der mündlichen Prüfung: 31.03.2006
Erstellungsjahr: 2006
Publikationsdatum: 21.09.2006


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